Gli aminoacidi sono numerosi ma solamente una ventina di loro partecipa alla formazione delle proteine presenti negli alimenti. Una volta ingerite le proteine vengono scomposte nei singoli aminoacidi grazie all’azione combinata di pepsina, acido cloridrico (stomaco) ed enzimi pancreatici (duodeno). I singoli aminoacidi vengono poi assorbiti dall’intestino tenue ed utilizzati prevalentemente per la sintesi proteica. Con questo termine ci si riferisce ad un processo inverso a quello digestivo che ha lo scopo di fornire all’organismo i materiali per la crescita, il mantenimento e la ricostruzione delle strutture cellulari; questa funzione è detta “plastica“.

Dal punto di vista nutrizionale gli aminoacidi possono essere suddivisi in due grandi gruppi:

• aminoacidi essenziali
• aminoacidi non essenziali

Sono definiti essenziali quegli aminoacidi che l’organismo umano non riesce a sintetizzare in quantità sufficiente a far fronte ai propri bisogni, per cui devono essere introdotti tramite la dieta.

Per l’adulto sono otto e più precisamente: fenilalanina, isoleucina, lisina, leucina, metionina, treonina, triptofano e valina. Durante il periodo dell’accrescimento agli otto ricordati ne va aggiunto un nono, l’istidina, in considerazione del fatto che in questo periodo le richieste di tale aminoacido sono più elevate rispetto alla capacità di sintesi.

Oltre a partecipare alla sintesi delle proteine, intervengono nella sintesi di ormoni e vitamine, nella risposta immunitaria, nella produzione di energia, nella trasmissione degli impulsi nervosi, nella regolazione del ciclo sonno-veglia, e come catalizzatori in moltissimi processi metabolici. Ciascuno aminoacido assolve ad una specifica funzione ed è fondamentale per il corretto funzionamento dell’organismo; per questo motivo è necessario conoscere le loro concentrazioni negli alimenti e assicurarsi un’alimentazione equilibrata.

Le proteine che contengono tutti gli AA essenziali in quantità e in rapporti equilibrati vengono definite complete o nobili quelle. In generale le proteine animali sono complete e quelle vegetali sono incomplete. La dicitura nobili associata alle proteine vegetali non è corretta ed è stata introdotta per contrastare il detto secondo il quale “i legumi sono la carne dei poveri”. In realtà assumere una discreta fonte di proteine vegetali nella dieta è importantissimo e per valorizzarle ulteriormente questo concetto è stato introdotto impropriamente il termine “nobili”. In ogni caso queste carenze possono essere superate semplicemente utilizzando appropriate associazioni alimentari, come ad esempio pasta e fagioli. Si parla in questo caso di mutua integrazione perché gli aminoacidi di cui è carente la pasta vengono forniti dai fagioli e viceversa.

Particolare attenzione deve essere prestata da chi segue una dieta vegana, che deve imparare a bilanciare gli alimenti per sopperire alla mancanza di specifici nutrienti. Dal momento che non vengono ingeriti carne e derivati, è quasi inevitabile che venga meno un quantitativo importante di proteine. Per compensare il mancato introito di proteine animali si può ricorrere a cereali, alcune verdure e i legumi, che, seppure in quantità minori, sono da considerarsi fonti di aminoacidi essenziali. Tuttavia, le proteine vegetali non sono nobili, poiché incomplete; ad esempio nei cereali il triptofano e la lisina sono esigui, così come nei legumi è carente la metionina. Per un pasto completo sarebbe pertanto necessario unire entrambi gli alimenti, cereali e legumi. Ci sono poi casi particolari in cui l’apporto fornito dalle proteine vegetali potrebbe non essere sufficiente, per cui si ricorre agli integratori di aminoacidi essenziali. Questo vale in particolar modo per tutti coloro che seguono con costanza un’attività sportiva.

Sono aminoacidi non essenziali quelli che il nostro organismo riesce a sintetizzare. Si tratta, come accennato, di elementi costitutivi (monomeri) delle proteine. Gli amminoacidi che compaiono nelle proteine di tutti gli organismi viventi sono 20 (anche se evidenze recenti suggeriscono che questo numero potrebbe aumentare fino a 23, se si comprendono la selenocisteina, la pirrolisina e la N-formilmetionina), e sono sotto il controllo genetico, nel senso che l’informazione del tipo e della posizione di un amminoacido in una proteina è codificata nel DNA. Talvolta, nelle proteine compaiono anche altri amminoacidi, più rari, detti occasionali che vengono prodotti per modifiche chimiche successive alla biosintesi della proteina, che avviene sul ribosoma. In natura sono stati finora scoperti oltre 500 amminoacidi diversi che non fanno parte di proteine e svolgono ruoli biologici diversi.

Sono considerati aminoacidi non essenziali: acido aspartico, acido glutammico, alanina, arginina, asparagina, cisteina, glicina, glutammina, istidina, prolina, serina, selenocisteina, tirosina. La cisteina e la tirosina sono anche considerati aminoacidi semiessenziali, in quanto l’organismo li può sintetizzare a partire da metionina e fenilalanina. Sono definiti infine aminoacidi condizionatamente essenziali (arginina, glicina, glutammina, prolina e taurina) quegli aminoacidi che ricoprono un ruolo fondamentale nel mantenimento dell’omeostasi e delle funzioni dell’organismo in determinate situazioni fisiologiche. In alcune condizioni patologiche questi aminoacidi possono non essere sintetizzati a velocità sufficiente per far fronte ai reali bisogni dell’organismo.

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La glutammina è un aminoacido condizionatamente essenziale, in quanto pur venendo sintetizzato dall’organismo umano, in alcune condizioni richiede un’adeguata assunzione attraverso la dieta. Costituendo l’aminoacido più abbondante del corpo umano, il fabbisogno di glutammina può aumentare sensibilmente in corso di stress, traumi chirurgici, ustioni, tumori o esercizio fisico particolarmente intenso.

La glutammina è in grado di penetrare la barriera emato-encefalica ed entrare nel cervello, dove viene convertita in glutammato, il più importante e diffuso neurotrasmettitore eccitatorio del sistema nervoso centrale. La glutammina è altresì precorritrice del GABA, un neurotrasmettitore che ha effetti inibitori sulla trasmissione nervosa.

Nei neuroni la glutammina viene convertita in acido glutammico dall’enzima glutaminasi. Risulta esercitare un’azione protettiva sui neuroni.

Oltre a essere essenziale per il metabolismo del sistema nervoso, è anche un intermedio basale delle funzioni epatiche e renali.

Interviene nel metabolismo e nell’escrezione di composti azotati (ciclo dell’urea); nel trasporto di gruppi amminici; nella sintesi di nucleotidi; nella sintesi di molecole bioattive come il glutatione e la glucosammina; nel mantenimento della funzionalità del sistema immunitario, dove ha un ruolo di supporto energetico nelle cellule in rapida moltiplicazione come linfociti e macrofagi.

In ambito clinico, la glutammina viene utilizzata come agente: immunomodulante; anticatabolico; antiossidante; mucoprotettivo.

La glutammina è ampiamente presente sia in prodotti di origine animale, come le carni, il pesce, le uova ed i prodotti caseari, sia in prodotti vegetali.

E’ presente nel glutine e nel siero del latte e va a concentrarsi per lo più nei muscoli. Difatti questo aminoacido è fondamentale per gli sportivi: previene la sindrome da sovrallenamento (stanchezza cronica, calo di peso, perdita di appetito, comparsa di infezioni di lieve entità, nausea, depressione, apatia, aumento della frequenza cardiaca a riposo e diminuzione della frequenza cardiaca di allenamento). Inoltre contrasta la produzione dell‘ormone dello stress, il cortisolo. Regola infine varie funzioni che contribuiscono all’omeostasi dell’organismo oltre a stimolare la formazione di proteine.

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Oltre a essere uno dei mattoni che formano le proteine, la glicina è coinvolta nella trasmissione dell’impulso nervoso: è un neurotrasmettitore inibitorio nel sistema nervoso centrale; interneuroni glicinergici sono stati trovati nella retina, nel sistema uditivo ed altre aree implicate nella sensorialità.

La glicina ha dimostrato di aumentare l’efficienza del sonno e la percezione soggettiva del riposo, nonché di ridurre l’attivazione elettroencefalografica durante uno studio del sonno, cioè, agisce come un rilassante neurologico naturale.

La glicina è capace di attenuare la risposta glicemica quando ingerita insieme a glucosio; in questo caso, la risposta del glucosio plasmatico viene attenuata di circa il 50% rispetto alla risposta data dalla sola assunzione di glucosio.

La glicina è uno dei precursori della creatina, necessaria per la normale contrazione muscolare; fa parte delle proteine del nostro corpo, in particolare del collagene, componente importante della pelle ma anche di ossa, cartilagini, legamenti o tendini.

Alimenti ricchi di glicina sono anche: pancetta di maiale, mortadella, punta di petto, seppie cotte, pollo cotto, fesa di vitello, polpo cotto e semi di zucca (questi ultimi 1,8g/100g). Facendo parte del collagene, presente nei tessuti connettivi e negli epiteli, la maggior parte degli alimenti carnei ne contengono buone quantità. Inoltre, il contenuto di glicina pare significativo anche in vari prodotti di origine vegetale.

Secondo le tabelle nutrizionali consultate, i 5 alimenti più ricchi di glicina sono: pesce coregone (4,4g/100g), proteine della soia, alga spirulina, baccalà e albume in polvere.

Si utilizza anche come additivo alimentare, aromatizzante, dolcificante e esaltatore di sapidità. Costituisce l’ingrediente di molti medicinali e cosmetici.

L’assunzione di glicina viene proposta nel trattamento di schizofrenia, ictus, iperplasia prostatica benigna e alcune malattie metaboliche rare. Inoltre questo aminoacido viene utilizzato per proteggere i reni dai possibili effetti collaterali di farmaci somministrati in caso di trapianto d’organo e per difendere il fegato dagli effetti nocivi dell’alcol. Infine, la glicina viene proposta nella prevenzione del cancro e per migliorare la memoria.

E’ bene tuttavia precisare che non risulta che l’Efsa (l’Autorità europea per la sicurezza alimentare) abbia approvato claim che giustifichino queste o altre proposte d’uso.

Effetti collaterali: La glicina potrebbe interferire con l’assunzione di clozapina, un farmaco utilizzato nel trattamento della schizofrenia; la presenza contemporanea di glicina potrebbe ridurre l’efficacia di questo principio attivo, ma i dettagli dell’interazione non sono ancora stati delucidati.

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La citrullina è un aminoacido non essenziale, il che significa che il corpo è in grado di produrlo internamente e non è necessario ottenerlo attraverso la dieta. La citrullina gioca un ruolo chiave nel ciclo dell’urea, un processo biochimico che avviene nel fegato e serve a convertire l’ammoniaca (un prodotto di scarto del metabolismo delle proteine) in urea, che può poi essere escreta attraverso l’urina.

La L-citrullina favorisce l’aumento del ritmo metabolico, sostiene l’organismo nel gestire al meglio le interazioni delle diverse fasi attive che coesistono durante l’attività sportiva, ad esempio l’assorbimento di cibi o altre attività in corso da parte dell’organismo, in corrispondenza di uno sforzo muscolare.

Molti dei benefici della citrullina dipenderebbero dalla sua trasformazione, all’interno dell’organismo, in arginina (la citrullina all’interno dell’organismo è in grado di reagire con l’acido aspartico andando a formare l’acido argininsuccinico, che viene successivamente trasformato in arginina): mediante questo processo la citrullina sarebbe quindi in grado di stimolare il sistema cardiocircolatorio promuovendo la dilatazione e incrementando l’elasticità dei vasi sanguigni (alcuni studi hanno anche messo in evidenza attività protettive nei confronti dei vasi sanguigni da parte di questa sostanza).

Poiché la citrullina sarebbe in grado di dilatare i vasi sanguigni, sarebbe anche in grado di favorire l’erezione e contrastare la disfunzione erettile (capacità che varrebbe alla citrullina la fama di aminoacido afrodisiaco e all’anguria quella di frutto afrodisiaco). Inoltre la citrullina diminuirebbe la fatica muscolare, migliorerebbe il recupero dalla fatica muscolare, faciliterebbe l’attività fisica aerobica e favorirebbe la ripresa psico-fisica in caso di stress acuto.

La citrullina si trova in diversi alimenti di origine vegetale, in particolar modo nei frutti della famiglia delle cucurbitacee (anguria, melone, ecc). Alimenti ricchi di questo aminoacido sono:

cocomero; cetriolo; melone giallo; melone verde; mela; zucca; zucchina; aglio; cipolla; ceci; soia; mandorle; noci; nocciole.

Inoltre, trattandosi di un prodotto sintetizzato a livello epatico, si può trovare anche nel fegato degli animali e, in minori quantità, nel latte e nelle uova.

La citrullina può anche essere assunta sotto forma di integratori.

Va precisato che al momento non risultano claim approvati dall’Efsa (l’Autorità europea per la sicurezza alimentare) circa le su citate proprietà attribuite alla citrullina; è stata rifiutata anche la proposta dell’indicazione secondo cui questa sostanza sarebbe in grado di migliorare il recupero dalla fatica muscolare.

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La carnitina, inoltre, ottimizza la conversione del piruvato (molecola prodotta dal corpo utile ad aumentare la degradazione dei grassi, favorendo così la perdita di peso) e del lattato in acetilCoA, mantiene costante il rapporto tra acetilCoA e CoA e svolge un’importante funzione antiossidante, specie riguardo le cellule ad alto metabolismo, in particolare quelle muscolari e cardiache.

La carnitina ha una grande importanza nell’attività muscolare del cuore. Quest’organo dovendo lavorare in continuazione è ben 20 volte più ricco di carnitina degli altri tessuti dell’organismo (al secondo posto viene il plasma seminale durante la maturazione degli spermatozoi). La costante produzione di energia che ha luogo all’interno delle centrali energetiche del muscolo cardiaco richiede che venga garantito un afflusso costante di sostanze ricche di energia (gli acidi grassi) e in ciò la carnitina si comporta come un vero e proprio vettore. La carnitina migliora l’attività muscolare cardiaca e riporta alla normalità il cuore che soffre di variazioni del ritmo. Ma essa è utile anche per sostenere adeguatamente lo sforzo fisico legato agli sport di durata (sci di fondo, maratona, nuoto ecc..). Infatti mentre negli sforzi brevi sono soprattutto i carboidrati che vengono immobilizzati per fornire energia, negli sforzi prolungati l’utilizzo dei grassi come fonte di energia può coprire fino al 60- 70% delle richieste energetiche complessive: la carnitina diventa, allora, indispensabile per il metabolismo degli acidi grassi all’interno delle cellule.

Infine, la carnitina è in grado di migliorare la capacità del cervello a produrre un’altra sostanza importante della biochimica della memoria: l’acetilcolina. Ma va anche bene nella convalescenza e nei ritardi della crescita, nell’inappetenza, negli stati di denutrizione e di magrezza eccessiva e per atti vare le secrezioni digestive (dello stomaco e del pancreas).

La carnitina è ampiamente distribuita nei tessuti animali e vegetali ma si trova in quantità particolarmente elevata nel muscolo. Nel latte materno, sia pure in piccola parte, c’è una quantità di carnitina che basta in genere a stimolare un metabolismo lipidico autonomo nel bambino normale non prematuro. Nel latte artificiale la carnitina non è presente perché perduta nei processi industriali o perché nemmeno esiste in origine (per esempio, nel caso dei latti di soia).

Oltre che dalla produzione diretta dell’organismo, la carnitina deriva anche da fonti alimentari; è presente principalmente in alimenti di origine animale, tra cui le carni nere (selvaggina), le carni rosse e le frattaglie. le carni bianche (pollame, coniglio ecc), ma anche i prodotti della pesca, il latte e i suoi derivati; tra le fonti vegetali si trovano invece il tempeh (semi di soia gialla fermentati, molto diffusi nel sud-est asiatico) e l’avocado.

Nell’uomo sono state individuate precise situazioni patologiche legate a una carenza di carnitina: alcune malattie dei muscoli in cui si assiste ad un accumulo di grassi nelle fibre muscolari (miopatie steatosiche) e certe disfunzioni del muscolo cardiaco (miocardiosclerosi, insufficienza cardiaca).

I vegani e i vegetariani, o le persone che per condizioni genetiche (pazienti affetti da deficit primario e secondario di carnitina) non possono produrre carnitina in quantità sufficienti al fabbisogno giornaliero, necessitano di specifici integratori.

Un impoverimento massiccio di carnitina si registra nell’intossicazione difterica e nelle persone malate di reni costrette alla dialisi. È certo che l’uomo è in grado di sintetizzare la carnitina, ma non si è sicuri che la quantità sia quella ottimale. Per alcuni sarebbe necessario un apporto esterno della sostanza, atto a bilanciare il fabbisogno metabolico. Per questo si tende a considerare la carnitina alla stregua delle vitamine.

Il fabbisogno giornaliero non è stabilito. È probabile che un apporto alimentare sufficiente si aggiri tra 0,5- 1 g di carnitina al giorno.

Acetil Carnitina
Nota anche come L-acetilcarnitina, si tratta di una molecola di l-carnitina legata ad un gruppo acetile. Nell’organismo deriva dalla reazione tra   L-carnitina e Acetil-Coa originato dal processo di beta ossidazione degli acidi grassi nella matrice mitocondriale (enzima coinvolto la carnitina acetiltransferasi). Fisiologicamente l’esercizio aumenta i livelli di acetil-l-carnitina (ALC), ma soggetti obesi, con problemi di salute o che abbiano passato i 30 anni dovrebbero pensare di integrarla. Chimicamente, l’acetil-l-carnitina è una sostanza corrispondente all’estere acetilico della carnitina, sostanza naturalmente presente nei tessuti animali la cui funzione più nota è quella di trasportare gli acidi grassi all’interno dei mitocondri, dove vengono convertiti in energia. Pertanto l’acetil carnitina gioca un ruolo di fondamentale importanza nel processo di produzione di energia, non solo a partire dai grassi, ma anche dal glucosio e da alcuni aminoacidi. Inoltre, può partecipare al metabolismo neurotrasmettitoriale a livello del sistema nervoso centrale.

Diverse sono le proprietà che vengono ascritte all’acetil-l-carnitina, grazie alle quali questa sostanza viene attualmente commercializzata e inserita come ingrediente in diversi integratori: sembra infatti che abbia funzioni antiossidanti per l’organismo umano, e che in particolare svolga azione protettiva sul cervello. Tra le altre proprietà che la caratterizzerebbero, ci sarebbe inoltre la stimolazione e la liberazione di diversi ormoni, tra cui il testosterone. L’Acetil-L-Carnitina contribuirebbe al miglioramento della motilità spermatica in pazienti oligoastenospermici.

Rispetto alla presunta capacità di questa sostanza di supportare e mantenere in salute la funzionalità cerebrale è stato richiesto il parere dell’Efsa, l’Autorità europea per la sicurezza alimentare, che ha dato parere negativo: secondo l’Autorità europea, stando agli studi effettuati fino a oggi, non sussistono indicazioni scientificamente approvate di benefici funzionali in grado di giustificare l’assunzione di prodotti a base di acetil-l-carnitina per supportare e mantenere in salute le funzionalità cerebrali e cognitive. Non risultano infatti claim approvati dall’Efsa specifici per prodotti a base di questa sostanza.

Avvertenze e possibili controindicazioni – È bene astenersi dal consumo di questa sostanza in caso di sospetta o accertata ipersensibilità al principio attivo. In caso di patologie cardiovascolari, neurologiche e psichiatriche e nel caso in cui si stia seguendo una terapia farmacologica è consigliabile fare rigoroso riferimento ai consigli del medico.

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L’essere umano onnivoro ed eunutrito assume mediamente 3,5-5,0 g/die di arginina, soprattutto attraverso la carne, la frutta a guscio (semi oleosi) e i legumi. Un aumento della richiesta metabolica è normalmente compensato dalla sintesi endogena – che normalmente si verifica soprattutto a livello renale ed epatico.

Funzioni biologiche della L-arginina
L’arginina ha un ruolo di grossa rilevanza nell’organismo umano in quanto

• è un precursore dell’ossido nitrico (NO), un’importante molecola di segnalazione e comunicazione cellulare che regola la vasodilatazione e svolge funzioni nella reazione nel sistema immunitario che svolge importanti funzioni nella risposta immunitaria, regola il flusso sanguigno e la funzionalità dei mitocondri;
• è un precursore della creatina (che influisce sulle prestazioni sportive) e di altri amminoacidi e derivati (urea, ornitina agmatina, poliammine ecc.): dall’arginina si possono ottenere creatina, glutammato e altri composti fondamentali nell’economia cellulare e al metabolismo;
• è coinvolta nello sviluppo delle cellule T, una tipologia di globuli bianchi con importante ruolo nella risposta immunitaria; contribuisce a potenziare la sintesi e l’attività di linfociti citotossici e cellule Natural Killers;
• migliora la sensibilità insulinica e la glicemia;
• stimola il rilascio di ormone della crescita, insulina e altre molecole; stimola la sintesi del collagene, favorendo la rapida cicatrizzazione delle ferite.
• favorisce il mantenimento del trofismo muscolare, migliorando il flusso sanguigno e l’ossigenazione dei muscoli (motivo per cui l’arginina si ritiene migliori la performance sportiva); è detossinante ed aiuta a smaltire l’ammoniaca che si determina in seguito ad un forte sforzo muscolare con conseguente senso di stanchezza;
• migliora la pressione arteriosa (in caso di ipertensione);
• avrebbe un effetto positivo sulla disfunzione erettile e sulla fertilità maschile.

Alimenti ricchi di arginina

• Frutta secca: Tra gli alimenti più ricchi di arginina c’è la frutta secca. In particolare, le arachidi tostate ne contengono circa 3736 milligrammi su 100 grammi di prodotto, le nocciole 2824mg/100gr, e le mandorle 1600mg/100gr. Anche anacardi, noci pecan, noci del Brasile e pistacchi hanno elevati apporti di arginina.
• Legumi: I legumi sono anch’essi tra le migliori fonti vegetali di proteine e di arginina. Nello specifico le fave secche, i ceci, la soia e le lenticchie secche hanno un apporto di tale nutriente pari a circa 2000-2200 mg su 100 grammi di prodotto.
• Carne e pesce: Carne e pesce hanno un contenuto di arginina che varia tra i 1500-2000mg/100gr nei diversi tipi di carne, in particolare quella di tacchino (2000mg/100gr), e i 900-3700mg/100gr nel pesce. Nello specifico, il merluzzo sotto sale contiene circa 3750mg/100gr di arginina, gamberi e aragoste forniscono invece un apporto pari a circa 2000mg/100gr, tonno e alici sott’olio ne hanno circa 1700mg/100gr, mentre il salmone 1200mg/100gr.
• Uova: L’uovo intero contiene circa 790mg/100gr di arginina. Se invece dividiamo il bianco dal rosso, notiamo che l’apporto di arginina è superiore nel tuorlo (1131 mg/100gr) rispetto all’albume (576mg/100gr).
• Prodotti caseari: I formaggi in generale possiedono un quantitativo di arginina pari a circa 540 milligrammi per 100 grammi di prodotto.
• Cereali e derivati: L’apporto di arginina che proviene dai cereali e dai prodotti ricavati da essi come la pasta, il pane, il riso, e così via ammonta pressappoco a 400-500 milligrammi su 100 grammi di prodotto.
• Spinaci: Con 100 grammi di spinaci surgelati si ottengono circa 4 grammi di questo amminoacido. Quando gli spinaci vengono bolliti inevitabilmente si perdono alcuni nutrienti, e anche il livello di arginina scende a poco più di 3 grammi.

Di norma, una persona adulta assume quotidianamente circa 4-5 grammi di arginina tramite gli alimenti. Il suo apporto non dovrebbe superare i 30 grammi al giorno, soprattutto se derivante da integratori. Elevate dosi di arginina infatti possono portare a effetti collaterali quali mal di testa, pressione bassa e nefrotossicità.

Indicazioni

La sua assunzione è attualmente proposta in caso di complicanze cardiovascolari come alta pressione, scompenso cardiaco congestizio, dolori al petto, coronaropatie e claudicatio intermittens. Viene altresì impiegata contro la disfunzione erettile, l’infertilità maschile e la pre-eclampsia, la demenza senile, e, nei prematuri, l’infiammazione dell’apparato digerente nonché per migliorare le performances atletiche, il flusso del sangue a mani e piedi freddi (soprattutto in caso di diabete), la funzionalità renale dopo un trapianto, il funzionamento del sistema immunitario e la guarigione delle ferite.

Non risultano tuttavia prove scientifiche in grado di confermare l’efficacia dell’assunzione di L-arginina in nessuno di questi casi.

Effetti collaterali

Dosi elevate di arginina possono causare una serie di malesseri: reazioni allergiche, cefalea, ipotensione, diarrea, tossicità renale, nausea, crampi addominali, sintomi d’asma.

Controindicazioni

L’uso di L-arginina è controindicato in caso di ipersensibilità all’aminoacido, in caso di rare sindromi genetiche da disordini dell’arginina, durante la gravidanza e nel successivo periodo di allattamento al seno. Le suddette controindicazioni potrebbero inoltre estendersi anche a gravi casi di insufficienza epatica e renale, ragione per la quale in tali casi l’uso di L-arginina dovrebbe avvenire sotto stretto controllo medico.

Data la presenza di L-arginina nelle proteine virali dell’Herpes Simplex, è controindicata nelle persone che soffrono di frequenti manifestazioni cutanee di Herpesvirus.

L’assunzione di integratori di arginina non è raccomandata per chi soffre di anemia da cellule falciforme, dato che ne potrebbe aggravare i sintomi.

La L-arginina non è raccomandata per l’uso dopo un evento cardiovascolare, se si soffre di allergie o asma. Inoltre l’arginina può interagire con la terapia anticoagulante e antipiastrinica, nonché con farmaci per il diabete e farmaci per abbassare la pressione sanguigna. Per questi motivi sarebbe opportuno consultare il medico, prima di assumere integratori a base di L-arginina, qualora fosse in corso una terapia farmacologica.

Non dovrebbe essere assunta dalle donne in gravidanza (o nel corso dell’allattamento) e nemmeno dai bambini senza l’approvazione medica.

Interazioni farmacologiche

L’uso di L-arginina potrebbe alterare le normali caratteristiche farmacocinetiche di principi attivi come la Ciclosporina, l’Ibuprofene, i nitrati organici, il Sildenafil citrato e di piante ad attività fitoterapica come la Yohimbe.

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Grandi dosi di fenilalanina nel sangue abbassano i livelli di serotonina, evento che porta irrimediabilmente alla voglia di cibo. È un inibitore della sintesi di melanina responsabile della alimentazione e dieta, sintomi, diagnosi, gravidanza

La fenilchetonuria può verificarsi in tutti i gruppi etnici, ma è relativamente meno frequente tra gli ebrei ashkenazi e nelle persone di colore. L’ereditarietà è autosomica recessiva; l’incidenza è di circa 1/11000 nati tra i bianchi.

Fisiopatologia della fenilchetonuria
L’eccesso alimentare di fenilalanina (ossia, quella che non è utilizzata per la sintesi proteica) è normalmente convertito in tirosina dalla fenilalanina idrossilasi; la tetraidrobiopterina (BH4) è un cofattore fondamentale per questa reazione. Quando una delle numerose mutazioni genetiche si traduce in deficit o assenza di fenilalanina idrossilasi, la fenilalanina alimentare si accumula; il cervello è il principale organo interessato, probabilmente per alterazione della mielinizzazione.

Una parte della fenilalanina in eccesso è metabolizzata a fenilchetoni, che sono escreti nell’urina, dando origine al termine di fenilchetonuria. Il grado di deficit enzimatico, e pertanto di gravità dell’iperfenilalaninemia, varia da paziente a paziente secondo la mutazione specifica.

Anche se quasi tutti i casi (98-99%) di fenilchetonuria derivano da un deficit di fenilalanina idrossilasi, la fenilalanina può anche accumularsi se non viene sintetizzata la tetraidrobiopterina per carenze di diidrobiopterina sintetasi o non rigenerata per deficit di diidropteridina reduttasi. Inoltre, poiché la tetraidrobiopterina (BH4) è un cofattore per tirosina idrossilasi, che è coinvolta nella sintesi di serotonina e dopamina, la sua carenza altera la sintesi dei neurotrasmettitori, causando sintomi neurologici indipendentemente dall’accumulo di fenilalanina.

Sintomatologia della fenilchetonuria
La maggior parte dei bambini con fenilchetonuria è normale alla nascita ma sviluppa la sintomatologia lentamente dopo diversi mesi, man mano che si accumula fenilalanina. La caratteristica principale della fenilchetonuria non trattata è la grave disabilità intellettiva. I bambini manifestano anche notevole iperattività, disturbi della deambulazione e psicosi e spesso hanno un odore corporeo spiacevole “di topo” causato dalla presenza di acido fenilacetico (un prodotto di degradazione della fenilalanina) nelle urine e nel sudore. I bambini tendono ad avere un colore della pelle, dei capelli e degli occhi più chiaro rispetto ai membri non colpiti della famiglia, e alcuni possono sviluppare un rash simile all’eczema infantile.

Diagnosi della fenilchetonuria

• Screening neonatale di routine
• Livelli di fenilalanina

La diagnosi si fa individuando alti livelli di fenilalanina e livelli di tirosina normali o bassi. Il trattamento consiste nella restrizione alimentare di fenilalanina a vita. Con il trattamento la prognosi è ottima.

Negli Stati Uniti e in molti Paesi sviluppati, in tutti i neonati si esegue 24-48 h dopo la nascita lo screening per la fenilchetonuria con uno dei vari esami del sangue; i risultati anormali vengono confermati dalla misurazione diretta dei livelli di fenilalanina. Nella fenilchetonuria classica, i neonati spesso hanno livelli di fenilalanina > 20 mg/dL (1,2 mM/L). Quelli con deficit parziale presentano di solito livelli plasmatici < 8-10 mg/dL con una dieta normale (i livelli > 6 mg/dL richiedono un trattamento); la distinzione dalla fenilchetonuria classica richiede un’analisi mutazionale che identifichi mutazioni lievi nel gene o, meno spesso, un test di attività della fenilalanina idrossilasi epatica che mostri un’attività tra il 5 e il 15% del valore normale.

Il deficit di BH4 si distingue dalle altre forme di fenilchetonuria per le elevate concentrazioni di biopterina o neopterina nelle urine, nel sangue, nel liquido cerebrospinale o in tutti e 3; anche i test genetici possono essere utilizzati. Il riconoscimento è importante, e il profilo della biopterina nelle urine deve essere determinato di routine al momento della diagnosi iniziale, in quanto un trattamento standard di fenilchetonuria non impedisce danni neurologici.

I nati in famiglie con un’anamnesi familiare positiva possono essere diagnosticati prima della nascita usando studi diretti di mutazione con prelievo dei villi coriali o amniocentesi.

Prognosi della fenilchetonuria
Un adeguato trattamento iniziato nei primi giorni di vita previene le gravi manifestazioni della malattia. Tuttavia, lievi deficit cognitivi e problemi di salute mentale possono ancora verificarsi con un buon controllo dietetico. Un trattamento iniziato dopo l’età di 2-3 anni può essere efficace soltanto nel controllare l’estrema iperattività e le convulsioni intrattabili.

I bambini nati da madri con fenilchetonuria poco controllata (ossia, hanno alti livelli di fenilalanina) in corso di gravidanza sono ad alto rischio di microcefalia e deficit di sviluppo.

Trattamento della fenilchetonuria
Il trattamento si basa prevalentemente su un rigoroso regime alimentare a basso contenuto di proteine (e quindi di Phe), che i pazienti devono seguire per tutta la vita, e una supplementazione proteica (miscele aminoacidiche prive di fenilalanina, alimenti a fini medici speciali).

Alcuni pazienti rispondono bene alla terapia codiuvante con tetraidrobiopterina (BH4), un cofattore essenziale della fenilalanina idrossilasi.

Recentemente si è resa disponibile, per i pazienti di età maggiore di 16 anni e con controllo metabolico non ottimale, la terapia di sostituzione enzimatica.

In futuro potrebbero rendersi disponibili terapie a RNA e la terapia genica.

Una potenziale nuova terapia potrebbe essere costituita dal farmaco PTC923, una formulazione orale di sepiapterina sintetica, precursore della tetraidrobiopterina intracellulare, che ha ottenuto risultati soddisfacenti nella sperimentazione clinica di fase III appena conclusa; il farmaco, testato sia su pazienti adulti che su bambini, ha dimostrato una riduzione media dei livelli di fenilalanina ù nel sangue del 63% nei pazienti trattati.

Esempi di prodotti disponibili in commercio privi di fenilalanina comprendono PKU Anamix® (per lattanti), XPhe Maxamaid® (per bambini di 1-8 anni), XP Maxamum® (per bambini > 8 anni); Phenex®-1 e Phenex®-2; Phenyl-Free® 1 e Phenyl-Free® 2; PhenylAde® (vari); PKU Lophlex® LQ; e Phlexy-10® (varie formulazioni). Una certa quota di fenilalanina è necessaria per la crescita e il metabolismo; questa è ottenuta da quantità determinate di proteine naturali del latte o da alimenti a scarso contenuto proteico.

È necessario un frequente monitoraggio dei livelli plasmatici di fenilalanina; i limiti consigliati per tutti i bambini sono tra 2 mg/dL e 6 mg/dL (120-360 micromol/L). La dieta e il trattamento devono essere iniziati nelle donne in età fertile prima della gravidanza, per assicurare una buona prognosi per il bambino. La supplementazione di tirosina è sempre più utilizzata poiché essa è un aminoacido essenziale in pazienti affetti da fenilchetonuria. Inoltre, a tutti i pazienti con deficit di fenilalanina idrossilasi deve essere somministrato un ciclo di sapropterina per valutarne il beneficio.

Per quelli con deficit di BH4, il trattamento comprende anche tetraidrobiopterina 1-5 mg/kg per via orale 3 volte/die; levodopa, carbidopa e 5-OH-triptofano; e acido folinico 10-20 mg per via orale 1 volta/die in caso di deficienza di diidropteridina riduttasi. Tuttavia, gli obiettivi terapeutici e il tipo di approccio sono gli stessi di quelli per la fenilchetonuria.

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Nel corpo umano svolge un ruolo fondamentale come supporto della sintesi proteica, in particolare per la costruzione del tessuto muscolare e il recupero dopo uno sforzo fisico intenso o prolungato. Insieme a leucina e valina, la isoleucina costituisce uno dei tre aminoacidi a catena ramificata[1], che promuove la sintesi proteica nel tessuto muscolare.

La isoleucina è fondamentale per la produzione di emoglobina e globuli rossi ed è importante per prevenire il catabolismo delle proteine strutturali, tipo elastina e collagene.

L’isoleucina rientra in quella serie di amminoacidi che possono essere utilizzati attraverso 2 vie metaboliche diverse:

• Gluconeogenesi: usata da fegato e, secondariamente, dai reni, la isoleucina viene impiegata per essere convertita in glucosio attraverso il processo di gluconeogenesi, volto alla sintesi del glucosio a partire da precursori di origine non glucidica quando c’è scarsità di glucosio per i tessuti glucosio-dipendenti.
• Chetogenesi: il fegato utilizza la isoleucina per favorire la formazione di corpi chetonici da impiegare per ridurre il consumo di proteine durante la gluconeogenesi in caso di dieta chetogenica o digiuno prolungato, e al tempo stesso anche per fornire energia al sistema nervoso centrale

È importante precisare che la gluconeogenesi e la chetogenesi sono 2 vie metaboliche scarsamente attive in condizioni di vita normali, ma che risultano fondamentali in stati particolari, come: digiuno prolungato, dieta chetogenica, forte stress, ipoglicemia, scarsità di glucosio ematico per attività fisica prolungata, isoleucina,

Si tratta di uno dei più importanti aminoacidi a catena ramificata fortemente concentrata nel tessuto muscolare. In particolare:

Benefici della isoleucina

L’assunzione regolare dell’aminoacido isoleucina apporta svariati benefici, tra cui:

• previene l’accumulo di grassi nei tessuti; favorisce lo sviluppo muscolare e la massa corporea magra (motivo per il quale viene utilizzato anche come integratore dagli sportivi)
• attiva le proteine UCP2 e UCP3 che accelerano il metabolismo
• previene l’insorgere di patologie come il diabete di tipo 2 e le malattie a carico dell’apparato cardiovascolare
• favorisce la guarigione e riparazione del tessuto muscolare, di ossa e pelle
• stimola le difese immunitarie
• favorisce la produzione di alcuni ormoni, come quello della crescita
• regola i livelli di glucosio nel sangue
• previene la rottura delle proteine muscolari mentre si fa attività fisica per cui riduce la perdita muscolare; favorisce poi il recupero dopo l’allenamento. Una sua assunzione unitamente a quella degli altri BCAA, si adatta con l’allenamento quotidiano degli atleti, favorendo lo sviluppo della massa muscolare. I maggiori benefici vengono sperimentati quindi da chi pratica sport quali esercizi in palestra, body building, sollevamento pesi.

Pertanto, i BCCA sono importanti sia per mantenere il trofismo muscolare sia come fonte energetica alternativa per il muscolo una volta che le scorte energetiche di glicogeno sono esaurite. La loro assunzione può ridurre la perdita muscolare, favorire il recupero muscolare, migliorare il sistema immunitario e ridurre l’affaticamento dopo l’esercizio; può ridurre l’assorbimento della levodopa – precursore del neurotrasmettitore dopamina – e aumentare l’effetto degli antidiabetici.

L’isoleucina viene utilizzata dagli atleti, in particolare quelli impegnati in esercizi in palestra, bodybuilding e sollevamento pesi, per favorire lo sviluppo della massa muscolare, ridurre il dolore post-allenamento e migliorare le prestazioni fisiche e cognitive.

Sintomi da carenza
Poiché si tratta di un aminoacido essenziale, è piuttosto improbabile imbattersi in una carenza di tale sostanza; qualora tuttavia l’organismo fosse privato del corretto apporto di isoleucina – molto più probabilmente nei soggetti anziani –, possono manifestarsi vari sintomi quali: giramento di testa, stanchezza, tremore a livello muscolare, depressione, maggiore irritabilità.

In caso quindi di carenza, è bene provvedere ad una integrazione così da supportare le funzioni vitali e poter godere dei benefici più sopra descritti.

Fonti: Le principali fonti naturali di isoleucina sono tutti gli alimenti di origine animale (carne e pesce). In particolare, gli alimenti contenenti isoleucina sono: carne: manzo, pollo, maiale, agnello; insaccati: bresaola, salame; frattaglie: fegato; uova; pesce: tonno, bottarga; latte e derivati: cottage cheese, grana, provola, pecorino…; soia e semi di soia; legumi: fagioli, ceci, lenticchie; frutta secca: noci, mandorle, anacardi; semi oleosi: semi di zucca, di sesamo, di girasole; cereali: segale, riso integrale, frumento integrale; zucca; patate; alcuni frutti.

Fabbisogno giornaliero: Stando a quanto consigliato dall’Accademia Nazionale delle Scienze, ogni giorno bisognerebbe assumere 12 mg di isoleucina per Kg di peso corporeo. In pratica, un uomo che pesa 75 Kg dovrebbe assumerne quotidianamente 900 mg circa. Il fabbisogno per chi pratica sport o svolge una vita attiva può aumentare.

Effetti collaterali
Gli effetti collaterali dell’isoleucina o di integratori di BCAA possono verificarsi con un uso eccessivo o irresponsabile. Possono includere disturbi gastrointestinali come gonfiore, nausea e diarrea.

Si sconsiglia di assumere dosi elevate per lunghi periodi o durante la gravidanza e l’allattamento.

[1] Gli aminoacidi a catena ramificata vengono indicati con la sigla BCAA  dall’inglese branched-chain amino acid – BCAA)

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Anche se classificata come amminoacido non essenziale, in rari casi, la cisteina può divenire essenziale, ad esempio per i neonati, in caso di alcolismo, negli anziani e nelle persone con alcune malattie metaboliche o che soffrono di sindromi da malassorbimento.

Metionina e cisteina sono i due più importanti amminoacidi solforati (contenenti zolfo).

La caratteristica più importante della cisteina è il suo contenuto di zolfo, presente sotto forma di un gruppo tiolo (-SH) situato all’estremità della catena laterale; due gruppi -SH, posti in ambiente ossidante possono legarsi tramite un ponte disolfuro (-S-S-). Legami di questo tipo permettono a due unità di cisteina poste in punti diversi della catena polipeptidica (o su due polipeptidi diversi) di legarsi tra loro, plasmando in maniera decisiva le strutture terziaria e quaternaria della proteina, da cui dipende l’azione biologica della proteina medesima.

Fonti: Come altri amminoacidi comuni, la cisteina si trova negli alimenti ad alto contenuto proteico (pesce, uova, carni, pollame, latticini, formaggi, legumi, soia, noci e semi), oltre che nei cavoli.

La cisteina svolge diversi ruoli chiave nella salute umana, tra cui:

• è indispensabile per il processo di cheratinizzazione; due molecole di cisteina legate da un ponte disolfuro formano una molecola di cistina; è un componente essenziale delle proteine strutturali come la cheratina, fondamentale per la crescita di capelli e unghie nonché per la pelle. Si tratta di una proteina fibrosa, molto resistente e insolubile in acqua, costituita da lunghe catene di amminoacidi, nelle quali sono interposte diverse vitamine e oligoelementi. La cheratina contiene una grandissima quantità di cisteina;
• insieme al glutammato e alla glicina, è fondamentale per la biosintesi del glutatione, un potente antiossidante endogeno coinvolto nella protezione delle cellule dallo stress ossidativo e dai danni dei radicali liberi;
• è coinvolta nella neutralizzazione e nell’eliminazione di tossine e metalli pesanti dal corpo;
• è fondamentale per la sintesi di taurina, una molecola ad azione antiossidante, detossificante e neuroprotettiva
• può svolgere un ruolo nella risposta immunitaria e nella produzione di anticorpi.

L’Acetil-Cisteina (conosciuta anche come N-Acetil-Cisteina o più semplicemente NAC) è un derivato N-Acetilato dell’amminoacido cisteina. Viene usata come farmaco e integratore soprattutto per la capacità di:

• combattere i radicali liberi e lo stress ossidativo, risultando utile per il trattamento di numerosi disturbi derivanti dalla generazione di radicali liberi dell’ossigeno;
• aumentare i livelli di glutatione, un importante antiossidante endogeno;
• espletare un’azione mucolitica, dato che il suo gruppo sulfidrilico è capace di aprire i ponti disolfuro delle glicoproteine nel muco, aumentandone la fluidità e favorendo la clearance muco-ciliare;
• rafforzare i capelli;
• come antidoto nei casi di avvelenamento cronico da metalli pesanti e altre sostanze come il paracetamolo (un noto farmaco per la febbre) e più in generale per combattere la tossicità di varie sostanze che possono causare la generazione di radicali liberi, come il monossido di carbonio e i mezzi di contrasto dei raggi X;
• essere d’aiuto nel trattamento complementare dei disturbi neurologici e neuropsichiatrici.

La N-Acetil-Cisteina rientra nell’elenco dei 40 farmaci essenziali dell’OMS.

Un altro aspetto importante da sottolineare è il potenziale utilizzo della cisteina nei processi relativi alla conservazione e alla trasformazione degli alimenti. La cisteina mostra infatti proprietà antiossidanti, chelanti e aromatizzanti che potrebbero essere utili nelle industrie alimentari. Ad esempio, la reazione della cisteina con gli zuccheri (nella cosiddetta reazione di Maillard) produce gli aromi tipici della carne.

La cisteina è disponibile anche sotto forma di integratori alimentari. La cisteina è stata studiata per diversi utilizzi terapeutici. Tuttavia, l’uso di supplementi di cisteina dovrebbe essere fatto con cautela e sotto la guida di un medico, poiché dosi elevate potrebbero causare effetti collaterali o interazioni indesiderate con altri farmaci.

Agli integratori di cisteina vengono attribuiti, in generale, diversi potenziali benefici: difesa antiossidante, regolazione della funzione mucolitica, rafforzamento del capello, miglioramento delle funzioni del sistema immunitario, protezione e disintossicazione del fegato, promozione o eliminazione dei metalli pesanti, prevenzione delle malattie cardiache,

prevenzione del diabete, rallentamento dell’invecchiamento, protezione dell’apparato digerente.

Gli apporti giornalieri raccomandati di metionina + cisteina negli Stati Uniti sono pari a 19 mg per kg di peso corporeo 30. Un adulto da 70kg dovrebbe quindi assumere quotidianamente 1,33 grammi di metionina + cisteina. In genere, negli integratori alimentari si preferisce l’uso della NAC (N-AcetiL-Cisteina).

Per quanto riguarda le dosi di integrazione, in genere si consigliano 400-600 mg di N-Acetil-Cisteina al giorno, eventualmente suddivisi in 2-3 assunzioni.

Dosi analoghe possono essere impiegate come integratore antiossidante, mentre per favorire le performance fisiche di resistenza sono stati sperimentati dosaggi superiori, nell’ordine di 600-1.200 mg di NAC al giorno.

Effetti Collaterali

L’assunzione di cisteina, specialmente a dosi eccessive, può causare alcuni effetti collaterali come nausea e disturbi allo stomaco di lieve entità.

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L’asparagina svolge diverse funzioni biologiche nel corpo:

• è un amminoacido prodotto naturalmente dal corpo umano come costituente base delle proteine;
• è fondamentale per la produzione di proteine, enzimi e tessuto muscolare del corpo; aiuta a sintetizzare le proteine ​​muscolari; influisce sulla sintesi delle glicoproteine
• convertendo l’asparagina in acido aspartico, il cervello e il sistema nervoso acquistano energia per il metabolismo. In quest’ottica l’asparagina aiuta nel controllo del metabolismo, nella buona salute del sistema nervoso e nel mantenere un giusto equilibrio delle nostre emozioni.
• è un precursore del neurotrasmettitore GABA con azione rilassante sul sistema nervoso;
• è coinvolta nei processi di produzione di energia: trasportando l’azoto nell’organismo, costituisce un importante supporto per la produzione energetica ed è importante per il tessuto nervoso, per lo sviluppo e la funzionalità del cervello;
• è coinvolta nella gluconeogenesi e nel ciclo dell’urea, un processo biochimico che aiuta il corpo a convertire l’ammoniaca, un prodotto di scarto tossico del metabolismo delle proteine, in urea, che può essere eliminata attraverso l’urina.

Essendo necessaria per il metabolismo dell’alcol, l’asparagina viene impiegata nella preparazione di farmaci per il trattamento dei postumi da ubriacatura.

Le proprietà diuretiche dell’asparago derivano in parte dalla capacità che ha l’asparagina di irritare l’epitelio renale secernente. Ad alcuni suoi metaboliti venne originariamente imputato il tipico odore che assumono le urine di chi si è cibato di asparagi. In seguito si è scoperto che oltre all’abbondante produzione di N-metilurea, il fenomeno è da imputare al contenuto di alcuni composti solforati tipici di questo alimento.

L’asparagina è attivamente captata dalle cellule di alcuni tumori, che la usano per la replicazione cellulare; bloccando l’azione – ad esempio attraverso l’enzima asparaginasi, di origine batterica, che degrada l’asparagina ad acido aspartico e ioni ammonio – le cellule leucemiche vengono private di un loro nutriente essenziale.

L’enzima asparaginasi catalizza l’idrolisi dell’asparagina in acido aspartico e ammoniaca. L’asparaginasi, presente in molti funghi e batteri e in alcuni animali, presenta attività antitumorale: la neoplasia più sensibile al trattamento è la leucemia linfocitica acuta dell’età infantile. L’enzima ha spiccata attività immunodepressiva e pertanto deprime il tasso di anticorpi in seguito alla somministrazione di svariati antigeni e la reazione di rigetto verso organi trapiantati.

L’asparagina è un amminoacido largamente distribuito in natura; è presente infatti in un’ampia gamma di alimenti: oltre agli asparagi, lo contengono patate, noci, legumi, soia, manzo, pollame, pesce, uova, latticini, nella parte esterna del caffè, nei germogli degli asparagi.

Anche se il corpo è in grado di sintetizzare l’asparagina, l’assunzione attraverso la dieta può comunque contribuire al bilancio nutrizionale complessivo.

L’asparagina è presente in dosi maggiori nella parte esterna del caffè, nei germogli degli asparagi e nelle patate.

L’asparagina libera è necessaria per la formazione di acrilammide, sostanza tossica volatile che si produce per la reazione di Maillard in quantità crescenti con la temperatura e i tempi di cottura. Non è nota la formazione di acrilammide con la cottura a vapore.

Essendo presente soprattutto nella carne nei vegetariani/vegani la quota assunta con l’alimentazione potrebbe risultare insufficiente.

È importante notare che l’asparagina è diversa dall’aspartame, un dolcificante artificiale che contiene l’aminoacido aspartico (un omologo dell’asparagina) e la fenilalanina. L’aspartame è utilizzato come sostituto dello zucchero in molti alimenti e bevande a basso contenuto calorico.

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