Le proteine esprimono la maggior parte dell’informazione genetica; in base alla loro funzione possono essere distinte in: enzimi, proteine di trasporto, contrattili, strutturali, di difesa e regolatrici.

Gli aminoacidi coinvolti nella sintesi proteica sono 22 e, tra questi, una parte è essenziale, una parte condizionatamente essenziale e una parte non è essenziale:

• 9 sono totalmente essenziali (AAE) – leucina, isoleucina e valina (BCAA), lisina, metionina, treonina, fenilalanina, triptofano, istidina – durante l’accrescimento o in condizioni di “precarietà omeostatica” (ad esempio, patologie);
• altri 3 aminoacidi, l’arginina, la cisteina e la tirosina diventano essenziali (normalmente definiti condizionatamente o limitatamente essenziali);
• 8 non sono essenziali – alanina, acido aspartico, acido glutammico, glicina, asparagina, pirrolisina, prolina, glutammina, serina, selenocisteina.

Il termine essenziali sta ad indicare che il nostro organismo non è in grado di sintetizzarli, per cui questi aminoacidi devono essere introdotti con la dieta.

Funzioni delle proteine e ruolo biologico

Insieme a glucidi e lipidi, le proteine sono uno dei tre macronutrienti indispensabili per la nostra sopravvivenza:

• assicurano la crescita e il rinnovamento dei tessuti (funzione plastica)
• sono depositari del codice genetico

1. sostengono lo sviluppo delle difese immunitarie

• permettono la digestione
• fungono da trasportatori (funzione carrier) di varie sostanze presenti nel sangue (emoglobina, ormoni ecc);
• fungono da neurotrasmettitori e sono alla base di molti ormoni (ad esempio serotonina e insulina);
• sono precursori di enzimi (catalizzatori biologici) che regolano le velocità delle reazioni e intervengono in vari metabolismi del corpo;
• intervengono nella coagulazione del sangue;
• sono necessarie per la contrazione muscolare;

Le proteine hanno in particolari condizioni anche funzione energetica, ma in un’alimentazione bilanciata questo ruolo è secondario. Tale processo è invece attivo durante il digiuno prolungato o durante un’attività fisica molto prolungata, soprattutto intensa – quando gli aminoacidi a catena ramificata (leucina, isoleucina, valina) vengono degradati a scopi energetici direttamente dal muscolo e quelli circolanti sono convertiti dal fegato per neoglucogenesi.

Le proteine sono soggette ad un continuo processo di demolizione e sintesi – il cosiddetto turnover proteico – attraverso il quale l’organismo è in grado di rinnovare continuamente le proteine logorate sostituendole con nuovo materiale proteico; per tale motivo sono considerate nutrienti plastici. Questo processo di sintesi proteica richiede una fornitura continua di aminoacidi. Sebbene alcuni aminoacidi possano essere riciclati dalla scomposizione delle vecchie proteine del corpo, questo processo non è perfetto. Ciò significa che bisogna assumere proteine alimentari per far fronte alla richiesta di aminoacidi del nostro corpo. I muscoli per esempio sono principalmente costituiti da proteine. L’assunzione di proteine è quindi molto importante nei bambini in crescita, poiché devono “costruire” il proprio corpo, ma sono indispensabili anche in età adulta per la rigenerazione dei tessuti.

Inoltre tale processo permette all’organismo di rimpiazzare gli aminoacidi utilizzati a scopo energetico e di depositarne eventualmente di nuovi per rinforzare determinati tessuti (ad esempio in seguito ad esercizio fisico).

La quota di aminoacidi che quotidianamente vengono degradati si attesta mediamente intorno ai 30-40 g/die. Questa viene chiamata quota proteica di logorio e dev’essere introdotta quotidianamente con la dieta perché il nostro organismo non dispone di riserve proteiche; tutte le proteine presenti nel nostro corpo (circa il 12-15% della massa corporea) sono infatti funzionali.

Il fabbisogno di proteine di un individuo cambia nel corso della vita ed in determinate condizioni: aumenta in fase di crescita, gestazione, allattamento e di rigenerazione organica. L’Autorità europea per la sicurezza alimentare (EFSA) raccomanda agli adulti di consumare almeno 0,83 gr di proteine per kg di peso corporeo al giorno (ad es. 58 gr/giorno per un adulto di 70 kg). Se vengono assunte in quantità superiori a quelle necessarie, queste sono utilizzate per ottenere energia o trasformate in grasso di deposito.

Fonti di proteine sono:

• tutti gli alimenti di origine animale (carne, pesce, uova, latte e derivati);
• i legumi;
• la frutta a guscio;
• i semi oleosi;
• i cereali, in minor misura.

Le proteine di origine animale differiscono da quelle vegetali per la qualità e digeribilità, ma questo di solito non è un problema per la maggior parte delle persone se il loro apporto proteico totale soddisfa i loro bisogni. Si dovrebbe mirare a consumare proteine provenienti da un’ampia varietà di fonti a beneficio sia della nostra salute che del pianeta.

Gli alimenti di origine animale hanno il profilo amminoacidico migliore perché generalmente presentano tutti gli aminoacidi essenziali in buone quantità e nel rapporto più simile alle proteine umane. Per tale motivo sono dette “ad alto valore biologico” (qualcuno le definisce impropriamente “proteine nobili”). Il criterio usato per valutare la “qualità” delle proteine è detto Valore Biologico: più è alto, più sono complete. Nella scelta degli alimenti proteici è importante considerarne il valore biologico, perché gli amminoacidi proteici essenziali sono distribuiti in modo eterogeneo. Nell’uovo, ad esempio, sono ripartiti secondo il fabbisogno umano, per cui tale alimento è da ritenere di alto valore nutritivo.

A differenza degli alimenti di origine animale, gli alimenti di origine vegetale presentano solitamente carenze di uno o più aminoacidi essenziali. Tuttavia queste carenze possono essere superate attraverso giuste alternanze alimentari, ad esempio cereali e leguminose (un tempo si credeva che fosse necessario associarli nello stesso pasto; oggi sappiamo che è sufficiente alternarli con regolarità). Si parla in questo caso di mutua integrazione perché gli aminoacidi di cui è carente la pasta vengono forniti dai fagioli e viceversa.

Gruppi di alimenti e valore biologico delle proteine

• Contengono proteine ad alto valore biologico i cibi che appartengono al I e al II gruppo fondamentale degli alimenti: uova, latte e derivati, e tessuti animali (carne, pesce, molluschi, crostacei, insetti).
• Sono invece caratterizzati da proteine a medio valore biologico i prodotti del III e IV gruppo: cereali e leguminose (con eccezione della soia, che risulta qualitativamente superiore). Inoltre, contengono lo stesso genere di peptidi anche i frutti a guscio (noci, mandorle ecc).
• Apportano solo proteine a basso valore biologico gli ortaggi e la frutta (il VI e VII gruppo). Fanno eccezione alcune alghe, che sono ricche di proteine a buon valore biologico.

I cereali sono, per esempio, carenti di triptofano e lisina, un amminoacido essenziale la cui carenza può portare ad un deficit di vitamina B3 (niacina), mentre sono ricchi in aminoacidi solforati come la metionina. Tutti i tipi di legumi (ad eccezione solo della soia) scarseggiano in aminoacidi solforati (metionina e cisteina) e sono ricchi in lisina. La combinazione di legumi e cereali integra le rispettive carenze, dando origine a un insieme di aminoacidi completo. Da questa osservazione è nato il concetto di piatto unico, come per esempio la pasta e fagioli, dove in una sola specialità gastronomica si ritrovano le proprietà di un intero pasto, con un numero complessivo di calorie decisamente inferiore.

Valore nutrizionale

Ossidando un grammo di proteine si sviluppa un calore medio di 5,65 kcal. Tuttavia, poiché il nostro organismo non è in grado di utilizzare l’azoto in esse contenuto, il loro potere energetico si riduce a 4,35 kcal per grammo. Normalmente viene assorbito il 92% delle proteine introdotte con la dieta (il 97 % di quelle animali ed il 78 % di quelle vegetali). Ne consegue le proteine forniscono al nostro corpo in media 4 kcal/g. A tal proposito, alcuni aminoacidi sono utilizzati direttamente dal muscolo (sono quelli ramificati: leucina, isoleucina e valina), mentre altri vengono convertiti in glucosio dal fegato (con produzione di residui: ammonio, urea, corpi chetonici, ecc.).

Digestione delle proteine in breve

Le proteine sono molecole complesse, per cui l’organismo impiega più tempo a scomporle; di conseguenza, costituiscono una fonte di energia molto più lenta e duratura dei carboidrati.

A livello gastrico (stomaco) le proteine subiscono una parziale degradazione grazie all’azione del succo gastrico e dell’acido cloridrico, che verrà completata nella prima parte dell’intestino tenue (duodeno).

Per ottimizzare la digestione e l’assorbimento delle proteine è bene:

• evitare di associare alimenti proteici di diversa provenienza (uova e formaggi, oppure latte e carni);
• evitare di associare proteine con un pasto ricco di carboidrati (una piccola quantità, come un pezzo di pane è ovviamente tollerata);
• abbinare piccole dosi di alimenti acidi come il succo di limone o aceto;
• associare al pasto proteico un po’ di verdura che oltre ad evitare fenomeni di putrefazione intestinale, grazie all’elevato apporto di vitamine e minerali favorisce l’azione enzimatica;

Carenza di proteine

In genere, la carenza di proteine non compare prima del medio-lungo termine; sicché evitare gli alimenti prevalentemente proteici per alcuni giorni (ad esempio in caso di infezioni gastrointestinali, gastrite acuta, ecc.) non porta alla carenza metabolica di proteine.

Chi non mangia carne e pesce e i vegetariani, non soffrono di carenza di proteine, in quanto consumano uova e/o latte e derivati. Nel caso dei vegani la questione è più complicata; variando moltissimo gli alimenti è quasi sempre possibile raggiungere il fabbisogno di tutti gli amminoacidi essenziali, ma è necessario appoggiarsi a un esperto della nutrizione evitando il fai da te. Purtroppo, senza l’utilizzo di integratori alimentari, vegani e crudisti sono comunque destinati a qualche tipo di carenza nutrizionale.

I vegani possono anche mangiare cereali e leguminose separati senza correre il rischio di carenza di proteine, a patto che entrambi figurino nelle giuste quantità, nelle giuste proporzioni e che vengano più o meno alternati.

Situazioni di carenza si possono manifestare in condizioni come:

• Insufficiente apporto alimentare di proteine totali (alimentazione globalmente insufficiente, difficoltà di masticazione, tossicodipendenza o alcolismo, anoressia nervosa, veganesimo o crudismo non opportunamente gestiti)
• Insufficiente apporto alimentare di proteine ad alto valore biologico, o meglio, di uno o più amminoacidi essenziali (stesse circostanze di cui sopra)
• Alterata digestione e/o assorbimento alimentare (patologie anatomo – funzionali gastriche, intestinali, pancreatiche, infezioni e parassitosi)
• Complicazioni metaboliche (ad esempio gravi patologie congenite o insufficienza epatica)
• Aumentata richiesta metabolica fisiologica o patologica (certe forme di insufficienza renale, gravidanza, pratica sportiva oltre i limiti della normalità).

A dire il vero, eccezion fatta per le cause patologiche, il deficit di proteine è una condizione che interessa prevalentemente il terzo e il quarto modo. Nelle società economicamente benestanti, invece, compare molto raramente e può riguardare le fasce di reddito più basse (interessa soprattutto gli anziani istituzionalizzati), le patologie psichiatriche, le tossico dipendenze e le filosofie alimentari alternative.

Il deficit di proteine può causare non poche complicazioni distinguibili in base alla gravità:

• La carenza lieve di proteine può causare:
  • Riduzione dell’efficienza metabolica (ad esempio, facilità di sanguinamento, lentezza della guarigione delle ferite ecc)
  • Riduzione degli elementi corpuscolati nel sangue
  • Perdita di peso (come effetto della riduzione muscolare)
  • Riduzione dei volumi muscolari
  • Affaticamento precoce
  • Difficoltà di concentrazione e difficoltà di apprendimento
  • Malumore
  • Indolenzimento muscolare e/o alle articolazioni e/o alle ossa
  • Variazioni glicemiche
  • Maggior suscettibilità alle infezioni.

Meno frequentemente possono comparire anche:

• Aumento del colesterolo, della glicemia e del peso corporeo (è piuttosto una conseguenza della sostituzione dei cibi altamente proteici con quelli spazzatura)
• Ansietà (per l’alterata sintesi dei neurotrasmettitori)
• Riduzione delle prestazioni atletiche (ridotta compensazione dello stimolo allenante)
• Alterazioni del sonno (alcuni ipotizzano che possa essere causata dall’alterazione della sintesi di triptofano e serotonina)
• Scompensi digestivi (le proteine consentono la sintesi naturale degli enzimi digestivi).
• Carenza lieve di proteine con sintomi e segni clinici gravi
• Kwashiorkor o biafra, è una sindrome da malnutrizione, probabilmente, multifattoriale e comunque caratterizzata dall’insufficienza di proteine nella dieta
• Deplezione muscolare: è costituita dall’autodigestione delle proteine muscolari per produrre energia
• Riduzione grave di tutte le componenti a base proteica dell’organismo: unghie, capelli, pelle, enzimi, neurotrasmettitori, ormoni, immunoglobuline ecc. Le patologie correlate sono innumerevoli e la sintomatologia altrettanto vasta.

Oggi, nei Paesi occidentali, una carenza di proteine in persone sane è un’eventualità più unica che rara (è invece più frequente l’eccesso di proteine), soprattutto se si osserva un regime alimentare sano, vario, equilibrato come la Dieta Mediterranea.

La situazione è diversa per i vegani cui si consiglia di aumentare il consumo di tutti i tipi di legumi (soia, fagioli adzuki, lenticchie ecc), semi oleosi (noci, mandorle, lino, chia, canapa), pseudocereali (grano saraceno, amaranto, quinoa, ecc.); aumentare gli ortaggi più ricchi di proteine: spinaci, cavoli, broccoli, germogli e funghi; eventualmente, fare uso di farine di legumi o proteine isolate da vegetali: di soia, di piselli, di ceci, di fave ecc.

Le diete iperproteiche

Anche l’eccessiva introduzione di proteine può comportare conseguenze indesiderate. La questione è di attualità, in quanto le diete iperproteiche sono diventate da alcuni anni di moda. Le nostre abitudini alimentari quotidiane ci portano già ad assumere più proteine del necessario: mediamente, un uomo adulto ne ingerisce 80-90 g al giorno contro i 60-70 raccomandati.

La dieta iperproteica è caratterizzata da un consumo di proteine molto elevato che supera di gran lunga le percentuali raccomandate dalle linee guida e si associa ad una forte riduzione del consumo di carboidrati. L’idea di base è che riducendo notevolmente la quantità di carboidrati e aumentando di molto quella delle proteine, il corpo sia spinto ad utilizzare i grassi di deposito per produrre energia. Questo, però, si verifica soltanto quando la dieta iperproteica è anche ipocalorica perché la quantità di carboidrati e grassi introdotti non è sufficiente a coprire il fabbisogno energetico dell’organismo e di conseguenza il corpo utilizza proteine (soprattutto aminoacidi a catena ramificata, leucina, isoleucina, valina) e grassi di deposito per produrre energia. In caso contrario, la quantità di proteine in eccesso viene utilizzata attraverso una via metabolica (gluconeogenesi) che porta alla formazione di glucosio e ciò può favorire la formazione di nuovo grasso di deposito.

La dieta iperproteica, se protratta per periodi di tempo troppo lunghi e senza un rigoroso controllo, può presentare rischi per la salute, tra cui:

• provocare una carenza di diverse sostanze, quali micronutrienti (vitamine, minerali) e fibre, contenute negli alimenti ricchi di carboidrati complessi (legumi, frutta, verdura) esclusi dalla dieta
• ridurre i depositi di glucosio (glicogeno) del fegato, utilizzati per mantenere un normale livello di glucosio nel sangue
• causare episodi di chetoacidosi per l’eccessivo accumulo di corpi chetonici nel sangue creando scompensi dannosi per l’organismo

Inoltre, un eccessivo consumo di proteine impegna eccessivamente i reni nella loro opera di depurazione dell’organismo dalle sostanze azotate originate dal metabolismo degli aminoacidi e tale iperattività esaurisce anzitempo la capacità del rene, che funziona proprio come un filtro, e quindi più lavora prima si intasa. La dieta iperproteica, inoltre, aumenta la perdita di calcio con le urine e acidifica il sangue. Si tratta di fenomeni destinati a produrre, nel tempo, l’impoverimento della componente minerale dell’osso, fino allo sviluppo di un’osteoporosi conclamata. Recentemente è stato osservato che l’assunzione di elevate quantità di proteine incrementa la presenza di alcuni fattori di crescita, sostanze prodotte dall’organismo e capaci di stimolare lo sviluppo di diversi tipi di cellule, comprese quelle neoplastiche. È quindi sconsigliabile seguire diete a elevato contenuto proteico, a meno che non vi siano ragioni valide e il parere positivo di un medico che esegua un costante follow-up (controllo periodico).

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Nel corpo umano svolge un ruolo fondamentale come supporto della sintesi proteica, in particolare per la costruzione del tessuto muscolare e il recupero dopo uno sforzo fisico intenso o prolungato. Insieme a leucina e valina, la isoleucina costituisce uno dei tre aminoacidi a catena ramificata[1], che promuove la sintesi proteica nel tessuto muscolare.

La isoleucina è fondamentale per la produzione di emoglobina e globuli rossi ed è importante per prevenire il catabolismo delle proteine strutturali, tipo elastina e collagene.

L’isoleucina rientra in quella serie di amminoacidi che possono essere utilizzati attraverso 2 vie metaboliche diverse:

• Gluconeogenesi: usata da fegato e, secondariamente, dai reni, la isoleucina viene impiegata per essere convertita in glucosio attraverso il processo di gluconeogenesi, volto alla sintesi del glucosio a partire da precursori di origine non glucidica quando c’è scarsità di glucosio per i tessuti glucosio-dipendenti.
• Chetogenesi: il fegato utilizza la isoleucina per favorire la formazione di corpi chetonici da impiegare per ridurre il consumo di proteine durante la gluconeogenesi in caso di dieta chetogenica o digiuno prolungato, e al tempo stesso anche per fornire energia al sistema nervoso centrale

È importante precisare che la gluconeogenesi e la chetogenesi sono 2 vie metaboliche scarsamente attive in condizioni di vita normali, ma che risultano fondamentali in stati particolari, come: digiuno prolungato, dieta chetogenica, forte stress, ipoglicemia, scarsità di glucosio ematico per attività fisica prolungata, isoleucina,

Si tratta di uno dei più importanti aminoacidi a catena ramificata fortemente concentrata nel tessuto muscolare. In particolare:

Benefici della isoleucina

L’assunzione regolare dell’aminoacido isoleucina apporta svariati benefici, tra cui:

• previene l’accumulo di grassi nei tessuti; favorisce lo sviluppo muscolare e la massa corporea magra (motivo per il quale viene utilizzato anche come integratore dagli sportivi)
• attiva le proteine UCP2 e UCP3 che accelerano il metabolismo
• previene l’insorgere di patologie come il diabete di tipo 2 e le malattie a carico dell’apparato cardiovascolare
• favorisce la guarigione e riparazione del tessuto muscolare, di ossa e pelle
• stimola le difese immunitarie
• favorisce la produzione di alcuni ormoni, come quello della crescita
• regola i livelli di glucosio nel sangue
• previene la rottura delle proteine muscolari mentre si fa attività fisica per cui riduce la perdita muscolare; favorisce poi il recupero dopo l’allenamento. Una sua assunzione unitamente a quella degli altri BCAA, si adatta con l’allenamento quotidiano degli atleti, favorendo lo sviluppo della massa muscolare. I maggiori benefici vengono sperimentati quindi da chi pratica sport quali esercizi in palestra, body building, sollevamento pesi.

Pertanto, i BCCA sono importanti sia per mantenere il trofismo muscolare sia come fonte energetica alternativa per il muscolo una volta che le scorte energetiche di glicogeno sono esaurite. La loro assunzione può ridurre la perdita muscolare, favorire il recupero muscolare, migliorare il sistema immunitario e ridurre l’affaticamento dopo l’esercizio; può ridurre l’assorbimento della levodopa – precursore del neurotrasmettitore dopamina – e aumentare l’effetto degli antidiabetici.

L’isoleucina viene utilizzata dagli atleti, in particolare quelli impegnati in esercizi in palestra, bodybuilding e sollevamento pesi, per favorire lo sviluppo della massa muscolare, ridurre il dolore post-allenamento e migliorare le prestazioni fisiche e cognitive.

Sintomi da carenza
Poiché si tratta di un aminoacido essenziale, è piuttosto improbabile imbattersi in una carenza di tale sostanza; qualora tuttavia l’organismo fosse privato del corretto apporto di isoleucina – molto più probabilmente nei soggetti anziani –, possono manifestarsi vari sintomi quali: giramento di testa, stanchezza, tremore a livello muscolare, depressione, maggiore irritabilità.

In caso quindi di carenza, è bene provvedere ad una integrazione così da supportare le funzioni vitali e poter godere dei benefici più sopra descritti.

Fonti: Le principali fonti naturali di isoleucina sono tutti gli alimenti di origine animale (carne e pesce). In particolare, gli alimenti contenenti isoleucina sono: carne: manzo, pollo, maiale, agnello; insaccati: bresaola, salame; frattaglie: fegato; uova; pesce: tonno, bottarga; latte e derivati: cottage cheese, grana, provola, pecorino…; soia e semi di soia; legumi: fagioli, ceci, lenticchie; frutta secca: noci, mandorle, anacardi; semi oleosi: semi di zucca, di sesamo, di girasole; cereali: segale, riso integrale, frumento integrale; zucca; patate; alcuni frutti.

Fabbisogno giornaliero: Stando a quanto consigliato dall’Accademia Nazionale delle Scienze, ogni giorno bisognerebbe assumere 12 mg di isoleucina per Kg di peso corporeo. In pratica, un uomo che pesa 75 Kg dovrebbe assumerne quotidianamente 900 mg circa. Il fabbisogno per chi pratica sport o svolge una vita attiva può aumentare.

Effetti collaterali
Gli effetti collaterali dell’isoleucina o di integratori di BCAA possono verificarsi con un uso eccessivo o irresponsabile. Possono includere disturbi gastrointestinali come gonfiore, nausea e diarrea.

Si sconsiglia di assumere dosi elevate per lunghi periodi o durante la gravidanza e l’allattamento.

[1] Gli aminoacidi a catena ramificata vengono indicati con la sigla BCAA  dall’inglese branched-chain amino acid – BCAA)

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L’asparagina svolge diverse funzioni biologiche nel corpo:

• è un amminoacido prodotto naturalmente dal corpo umano come costituente base delle proteine;
• è fondamentale per la produzione di proteine, enzimi e tessuto muscolare del corpo; aiuta a sintetizzare le proteine ​​muscolari; influisce sulla sintesi delle glicoproteine
• convertendo l’asparagina in acido aspartico, il cervello e il sistema nervoso acquistano energia per il metabolismo. In quest’ottica l’asparagina aiuta nel controllo del metabolismo, nella buona salute del sistema nervoso e nel mantenere un giusto equilibrio delle nostre emozioni.
• è un precursore del neurotrasmettitore GABA con azione rilassante sul sistema nervoso;
• è coinvolta nei processi di produzione di energia: trasportando l’azoto nell’organismo, costituisce un importante supporto per la produzione energetica ed è importante per il tessuto nervoso, per lo sviluppo e la funzionalità del cervello;
• è coinvolta nella gluconeogenesi e nel ciclo dell’urea, un processo biochimico che aiuta il corpo a convertire l’ammoniaca, un prodotto di scarto tossico del metabolismo delle proteine, in urea, che può essere eliminata attraverso l’urina.

Essendo necessaria per il metabolismo dell’alcol, l’asparagina viene impiegata nella preparazione di farmaci per il trattamento dei postumi da ubriacatura.

Le proprietà diuretiche dell’asparago derivano in parte dalla capacità che ha l’asparagina di irritare l’epitelio renale secernente. Ad alcuni suoi metaboliti venne originariamente imputato il tipico odore che assumono le urine di chi si è cibato di asparagi. In seguito si è scoperto che oltre all’abbondante produzione di N-metilurea, il fenomeno è da imputare al contenuto di alcuni composti solforati tipici di questo alimento.

L’asparagina è attivamente captata dalle cellule di alcuni tumori, che la usano per la replicazione cellulare; bloccando l’azione – ad esempio attraverso l’enzima asparaginasi, di origine batterica, che degrada l’asparagina ad acido aspartico e ioni ammonio – le cellule leucemiche vengono private di un loro nutriente essenziale.

L’enzima asparaginasi catalizza l’idrolisi dell’asparagina in acido aspartico e ammoniaca. L’asparaginasi, presente in molti funghi e batteri e in alcuni animali, presenta attività antitumorale: la neoplasia più sensibile al trattamento è la leucemia linfocitica acuta dell’età infantile. L’enzima ha spiccata attività immunodepressiva e pertanto deprime il tasso di anticorpi in seguito alla somministrazione di svariati antigeni e la reazione di rigetto verso organi trapiantati.

L’asparagina è un amminoacido largamente distribuito in natura; è presente infatti in un’ampia gamma di alimenti: oltre agli asparagi, lo contengono patate, noci, legumi, soia, manzo, pollame, pesce, uova, latticini, nella parte esterna del caffè, nei germogli degli asparagi.

Anche se il corpo è in grado di sintetizzare l’asparagina, l’assunzione attraverso la dieta può comunque contribuire al bilancio nutrizionale complessivo.

L’asparagina è presente in dosi maggiori nella parte esterna del caffè, nei germogli degli asparagi e nelle patate.

L’asparagina libera è necessaria per la formazione di acrilammide, sostanza tossica volatile che si produce per la reazione di Maillard in quantità crescenti con la temperatura e i tempi di cottura. Non è nota la formazione di acrilammide con la cottura a vapore.

Essendo presente soprattutto nella carne nei vegetariani/vegani la quota assunta con l’alimentazione potrebbe risultare insufficiente.

È importante notare che l’asparagina è diversa dall’aspartame, un dolcificante artificiale che contiene l’aminoacido aspartico (un omologo dell’asparagina) e la fenilalanina. L’aspartame è utilizzato come sostituto dello zucchero in molti alimenti e bevande a basso contenuto calorico.

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